Les secrets des virus révélés par une nouvelle technique d'imagerie

Des scientifiques de l’EPFL (Lausanne, Suisse) ont capturé la dynamique rapide d’un virus avec un niveau de détails sans précédent grâce à une version de la cryomicroscopie électronique ayant une résolution temporelle de l’ordre de la microseconde.

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( Photo: EPFL )

ENGINEERINGNET.BE - Sous la houlette du professeur Ulrich Lorenz de l’EPFL, une équipe de scientifiques a utilisé une nouvelle technique d’imagerie qui pousse la résolution temporelle de la cryomicroscopie électronique (cryo-EM) jusqu’à la microseconde, pour observer en temps réel la dynamique rapide d’un virus. L’étude est publiée dans Nature Communications.

Les chercheurs ont développé la technique d’imagerie pour la première fois en 2021, en se basant sur la cryo-EM, une technique qui permet de capturer des images de biomolécules telles que les protéines avec une précision atomique.

En 2021, Ulrich Lorenz et son laboratoire ont élargi les capacités de la cryo-EM, afin de capturer des images des mouvements des protéines à l’échelle de la microseconde, en faisant fondre rapidement l’échantillon vitrifié à l’aide d’une impulsion laser.

Lorsque la glace devient liquide, il y a une fenêtre de temps modulable dans laquelle la protéine peut être incitée à se mouvoir de la même manière que dans son état liquide naturel dans la cellule.

En adoptant la même approche, les chercheuses et chercheurs ont aujourd’hui utilisé leur technique pour capturer les mouvements rapides des virus avec une précision sans précédent.

L’équipe s’est penchée sur le virus de la marbrure chlorotique du niébé (CCMV), un virus végétal connu pour ses mouvements de grande amplitude, essentiels à son cycle d’infection.

On sait qu’un changement de pH provoque une expansion rapide de la capside (enveloppe protectrice) du virus. Grâce à la nouvelle technique, l’équipe a pu observer les mécanismes de ce processus.

Au-delà du virus, la nouvelle technique de cryo-EM résolue en temps à l’échelle de la microseconde permet de relever le défi plus vaste de l’observation du fonctionnement des protéines. (Auteur: Nik Papageorgiou - Source: EPFL)